胃蛋白酶（英文名稱：Pepsin）是一種消化性蛋白酶，由胃部中的胃粘膜主細胞（gastric chief cell）所分泌，功能是將食物中的蛋白質分解為小的肽片段。主細胞分泌的是胃蛋白酶原，胃蛋白酶原經胃酸或者胃蛋白酶刺激后形成胃蛋白酶，胃蛋白酶不是由細胞直接生成的。
簡介
胃蛋白酶原由胃底主細胞分泌，在pH1.5～5.0條件下，被活化成胃蛋白酶，將蛋白質分解為肽，而且一部分被分解為酪氨酸、苯丙氨酸等氨基酸。 胃液胃蛋白酶測定可用于鑒別神經性低酸癥和胃性低酸癥，當胃酸過少或缺乏時，前者胃蛋白酶的含量有時正常而后者鹽酸與胃蛋白酶同時缺乏。一般認為胃性低酸癥是由于胃粘膜的重癥器質性變化所致，特別是對于惡性貧血、無酸癥、無胃蛋白酶分泌是診斷上的重要所見。慢性胃炎、慢性胃擴張、慢性十二脂腸炎等胃蛋白酶的分泌常減少。一般胃酸基礎分泌高的疾患，如十二指腸潰瘍等，胃蛋白酶活性增高。1836年，索多·施旺（Theodor Schwann）在對消化過程進行的研究中，發現了一種能夠參與消化作用的物質，并將其命名為胃蛋白酶。胃蛋白酶也是第一個從動物身上獲得的酶。胃中惟一的一種蛋白水解酶。其最適pH值為1～2。胃蛋白酶作用的主要部位是芳香族氨基酸或酸性氨基酸的氨基所組成的肽鍵。此酶由胃腺的主細胞合成，以酶原顆粒形式分泌，經胃液中鹽酸激活后，具有消化蛋白質的能力。藥用胃蛋白酶，可以從豬胃中提取，用于消化不良。消化性潰瘍禁用此藥。
效價測定 對照品溶液的制備 精密稱取經105℃干燥至恒重的酪氨酸適量，加鹽酸溶液〔取1mol/L鹽酸溶液65ml，加水至1000ml〕制成每1ml中含0.5mg的溶液。
基本特征
胃蛋白酶在對蛋白或多肽進行剪切時，具有一定的氨基酸序列特異性。例如，它傾向于剪切氨基端或羧基端為芳香族氨基酸（如苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸）或亮氨酸的肽鍵；而如果往某一肽鍵氨基端數第三個氨基酸為堿性氨基酸（如賴氨酸、精氨酸和組氨酸）或者該肽鍵的氨基端為精氨酸時，則不能有效地對此肽鍵進行剪切。 這種剪切特異性在pH值為1.3時表現得更為明顯：只傾向于剪切氨基端為苯丙氨酸或亮氨酸的肽鍵。指由胃腺主細胞分泌的一種分子量為35000的消化酶。該酶是以無活性的胃蛋白酶原(Pepsinogen)分泌，在鹽酸的作用下激活為胃蛋白酶。可分解蛋白質中苯丙氨酸或酪氨酸與其他氨基酸形成的肽鍵，產物為蛋白胨及少量的多肽和氨基酸。該酶的最適pH為2左右。胃蛋白酶在酸性環境中具有較高活性，其最適pH值約為3。在中性或堿性pH值的溶液中，胃蛋白酶會發生解鏈而喪失活性。胃蛋白酶的活性能夠被pepstatin所抑制。
應用
胃蛋白酶測定可用于鑒別神經性低酸癥，當過少或缺乏時，前者胃蛋白酶的含量有時正常而后者鹽酸與胃蛋白酶同時缺乏。一般認為胃性低酸癥是由于胃粘膜的重癥器質性變化所致，特別是對于惡性貧血、無酸癥、無胃蛋白酶分泌是診斷上的重要所見。慢性胃炎、慢性胃擴張、慢性十二脂腸炎等胃蛋白酶的分泌常減少。一般胃酸基礎分泌高的疾患，如等，胃蛋白酶活性增高。1836年，（Theodor Schwann）在對消化過程進行的研究中，發現了一種能夠參與消化作用的，并將其命名為胃蛋白酶。胃蛋白酶也是第一個從動物身上獲得的酶。
